蛋白激酶C（PKC）是G蛋白偶聯受體(ti) 係統中的效應物, 能激活細胞質中的靶酶參與(yu) 生化反應的調控, 同時也能作用於(yu) 細胞核中的轉錄因子, 參與(yu) 基因表達的調控, 與(yu) 細胞的生長和分化息息相關(guan) 。FADD又名Mort,它是一種死亡域蛋白,與(yu) Fas胞漿區呈特異性結合,故名Fas相關(guan) 死亡域蛋白（Fas-associated with death domain protein），FADD是一種胞漿蛋白,死亡受體(ti) 配體(ti) 或激動抗體(ti) 與(yu) 細胞表麵死亡受體(ti) 結合後,募集FADD,構成信號複合體(ti) ,轉導凋亡信號。

研究發現，FADD除了參與(yu) 調節PKC的功能，也參與(yu) 了多種非凋亡有關(guan) 的細胞內(nei) 進程。但是在非凋亡進程中，PKC與(yu) FADD的相互作用機製目前還不明確。

一般來說，新合成的PKC一般需要經曆活化莖環（Activation-loop,A-loop）、轉角模體(ti) （Turn motif,TM）以及疏水模體(ti) （hydrophobic motif,HM）的程序性磷酸化過程才能成熟,獲得進一步活化的功能。在這項研究裏，南京大學華子春教授課題組發現，FADD參與(yu) 調節了蛋白激酶C的失活。相關(guan) 研究成果於(yu) 5月日發表在The Journal of Biological Chemistry上。

在研究過程中，一種FADD的磷酰基模擬的突變（S9D），促進了TM及HM的脫磷酸化，這表明S9的磷酸化作用負調節了FADD。

PP2A是一種與(yu) cPKC脫磷酸化有關(guan) 的主要的磷酸酶。研究發現，FADD能與(yu) PP2A相互作用，而且FADD的缺陷破壞了PP2A介導的cPKC的脫磷酸化作用。

進一步研究表明，FADD缺陷導致了cPKC穩定性及活性增強，反過來促進了細胞骨架重構、運動及趨化性。

總的來說，這些結果表明了FADD一種新的功能：在非凋亡過程中，FADD能夠調節cPKC的去磷酸化、穩定性及信號終止。FADD調節蛋白激酶C失活的機製