血紅蛋白組成的詳細介紹

血紅蛋白組成的詳細介紹

    血紅蛋白是高等生物體(ti) 內(nei) 負責運載氧的一種蛋白質。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。血紅蛋白是使血液呈紅色的蛋白，它由四條鏈組成，兩(liang) 條α鏈和兩(liang) 條β鏈，每一條鏈有一個(ge) 包含一個(ge) 鐵原子的環狀血紅素。氧氣結合在鐵原子上，被血液運輸。

    血紅蛋白是高等生物體(ti) 內(nei) 負責運載氧的一種蛋白質。人體(ti) 內(nei) 的血紅蛋白由四個(ge) 亞(ya) 基構成，分別為(wei) 兩(liang) 個(ge) α亞(ya) 基和兩(liang) 個(ge) β亞(ya) 基，在與(yu) 人體(ti) 環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個(ge) 亞(ya) 基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個(ge) 亞(ya) 基由一條肽鏈和一個(ge) 血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會(hui) 盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在裏麵，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為(wei) 珠蛋白。血紅素分子是一個(ge) 具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個(ge) 吡咯環上的氮原子與(yu) 一個(ge) 亞(ya) 鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個(ge) 殘基中的吲哚側(ce) 鏈上的氮原子從(cong) 卟啉分子平麵的上方與(yu) 亞(ya) 鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與(yu) 氧結合的時候，有一個(ge) 水分子從(cong) 卟啉環下方與(yu) 亞(ya) 鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

    人體(ti) 內(nei) 的血紅蛋白由四個(ge) 亞(ya) 基構成，分別為(wei) 兩(liang) 個(ge) α亞(ya) 基和兩(liang) 個(ge) β亞(ya) 基，在與(yu) 人體(ti) 環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個(ge) 亞(ya) 基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個(ge) 亞(ya) 基由一條肽鏈和一個(ge) 血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會(hui) 盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在裏麵，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為(wei) 珠蛋白。血紅素分子是一個(ge) 具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個(ge) 吡咯環上的氮原子與(yu) 一個(ge) 亞(ya) 鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個(ge) 殘基中的吲哚側(ce) 鏈上的氮原子從(cong) 卟啉分子平麵的上方與(yu) 亞(ya) 鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與(yu) 氧結合的時候，有一個(ge) 水分子從(cong) 卟啉環下方與(yu) 亞(ya) 鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

    血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的複合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在於(yu) 某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67000，含有四條多肽鏈，每個(ge) 多肽鏈含有一個(ge) 血紅素基團，血紅素中鐵為(wei) 二價(jia) ，與(yu) 氧結合時，其化學價(jia) 不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與(yu) 氧解離後帶有淡藍色。有多種類型：血紅蛋白A（HbA），α2β2，占成人血紅蛋白的98％；血紅蛋白A2（HbA2），α2δ2，占成人血紅蛋白的2％；血紅蛋白F（HbF），α2γ2，僅(jin) 存在於(yu) 胎兒(er) 血中；血紅蛋白H（HbH），β4，四個(ge) 相同β鏈組成的四聚體(ti) 血紅蛋白；血紅蛋白C（HbC），β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S（HbS），鐮刀狀細胞紅蛋白；血紅蛋白O2（HbO2，HHbO2），氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO（HbCO），一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個(ge) 亞(ya) 基之間相互作用的力很強。氧分子越多與(yu) 血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵（II）進一步和蛋白質鏈中的結合，成為(wei) 五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵（II）能可逆地結合氧分子，取決(jue) 於(yu) 氧分壓。它能從(cong) 氧分壓較高的肺泡中攝取氧，並隨著血液循環把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從(cong) 而起到輸氧作用。一氧化碳與(yu) 血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優(you) 先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒。