蛋白質分子中氨基酸的連接方式

蛋白質分子中氨基酸的連接方式

在蛋白質分子中，氨基酸之間是以肽鍵（peptide bond）相連的。肽鍵就是一個(ge) 氨基酸的α-羧基與(yu) 另一個(ge) 氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的鍵。

　　氨基酸之間通過肽鍵聯結起來的化合物稱為(wei) 肽（peptide）。兩(liang) 個(ge) 氨基酸形成的肽叫二肽，三個(ge) 氨基酸形成的肽叫三肽……，十個(ge) 氨基酸形成的肽叫十肽，一般將十肽以下稱為(wei) 寡肽（oligopeptide），以上者稱多肽（polypeptide）或稱多肽鏈。

　組成多肽鏈的氨基酸在相互結合時，失去了一分子水，因此把多肽中的氨基酸單位稱為(wei) 氨基酸殘基（amino acid residue）。

　　在多肽鏈中，肽鏈的一端保留著一個(ge) α－氨基，另一端保留一個(ge) α－羧基，帶α－氨基的末端稱氨基末端（N端）；帶α－羧基的末端稱羧基末端（C端）。書(shu) 寫(xie) 多肽鏈時可用略號，N端寫(xie) 於(yu) 左側(ce) ，用H做標幟，C端於(yu) 右側(ce) 用桹H表示。肽詳細命名時為(wei) ××酰××酰……××酸。

　　例如是由、半和三個(ge) 氨基酸所組成的三肽，全名是γ－穀氨酰半胱氨酰，簡稱（glutachione,簡寫(xie) GSH）。其中N末端的是通過γ－羧基與(yu) 半的氨基相連，這是一個(ge) 例外。

蛋白質分子中氨基酸的連接方式